Spørgsmål:
Hvorfor er phosphoglyceratkinasereaktionen på glykolysestien irreversibel?
katherinebridges
2014-04-09 03:06:54 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Trin 7 i glykolysevejen er omdannelsen af ​​1,3-bisphosphoglycerat til 3-phosphoglycerat ved virkningen af ​​enzymet phosphoglyceratkinase, hvilket resulterer i produktionen af ​​2 ATP-molekyler (pr. glucose).

Denne reaktion har en stor negativ værdi på ΔG (-18,5 kJ / mol). Hvis reaktioner med stor negativ værdi af ΔG klassificeres som værende irreversible, hvorfor er trin 7 i glykolyse reversibel?

Jeg kan godt lide at tænke på det som at sige "der er nok 3-PG rundt og så lidt 1,3-BPG rundt, at vi faktisk skal overveje den omvendte reaktion." Som @AlanBoyd påpeger, i erytrocytter er denne reaktion faktisk ret tæt på ligevægt. Så vi kan ikke kalde dette "irreversibelt", fordi den forenklende antagelse, der anvendes til "irreversible" reaktioner, er, at der ikke er nogen ligevægt (K er uendeligt stor).
To svar:
Alan Boyd
2014-04-09 13:43:56 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Den frie energiforandring, som du citerer for den fremadrettede reaktion af phosphoglyceratkinase (PGK), er selvfølgelig standard fri energiforandring (ΔG 0 ') for samlet reaktion. Standardændringen for fri energi er defineret for alle reaktanter i en koncentration på 1M. Bemærk, at denne værdi inkluderer dannelsen af ​​ATP - den frie energi til hydrolyse af 1,3-BPG ville være meget større, og noget af den energi er 'fanget' i ATP-produktet.

Den faktiske gratis energiændring for PGK-reaktionen, ΔG, vil afvige fra denne værdi på grund af det faktum, at de faktiske reaktantkoncentrationer er meget langt fra den idealiserede 1M. Du kan finde en tabel her, der sammenligner for hvert trin i glykolyse standardskiftet for fri energi med en ægte fri energiforandring beregnet på basis af cellulære forhold i erytrocytter (også vist). Du vil se, at for PGK-trinnet er den aktuelle frie energiforandring 0,09 kJ mol -1 snarere end -18,9 kJ mol -1 , som du citerer i dit spørgsmål.

Du kan også se fra tabellen, at der kun er to reaktioner i den glykolytiske vej med store negative værdier for ΔG: dem katalyseret af phosphofructokinase og af pyruvatkinase. Dette er selvfølgelig de to trin, der omgåes i glukoneogenese, fordi de i det væsentlige er irreversible.

Så - din begrundelse var korrekt, men den var baseret på de forkerte ΔG-værdier.

tilføjet meget senere

Som påpeget i kommentarerne har det første trin i glykolyse også en stor negativ værdi for ΔG og omgåes også. Ikke sikker på, hvordan jeg glemte at medtage det!

"Du kan også se fra tabellen, at der kun er to reaktioner ...." Har ikke første trin i glykolyse meget stor -ve ∆G? Så der er 3 irreversible trin, ikke 2.
Chris
2014-04-09 12:15:25 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Du skal se på den komplette reaktion inklusive kofaktorer. Generelt kan du føre en kemisk reaktion i retninger, der ikke er gunstige ved at:

  • fjerne produkter fra miljøet (hvis de er gasformige eller prøver at reagere yderligere)
  • et stort overskud af substrater (og dermed gøre bagsiden reaktionsløs sandsynlig)
  • og ved at koble hovedreaktionen til et sekund, hvilket giver den nødvendige energi til at hovedreaktionen kan ske

Hvis du ser på reaktionen fra 1,3-BPG til 3-PG, ser det ud som følger (billede fra Wikipedia):

enter image description here

Bagsreaktionen på 1,3-BPG har brug for ATP som en co-faktor, så enzymet har den nødvendige fosfatgruppe, der skal tilføjes. Lyseringen af ​​phosphordiesterbindingen fra ATP til ADP leverer energien til at muliggøre reaktionen.

Denne reaktion er kontrolpunktet i enten at generere ATP (glykolyse), når der er lidt ATP og meget ADP til stede eller generere glucose (gluconeogenese), når der er meget ATP og lidt ADP. Dette giver mening, når man overvejer, at ATP er et ret ustabilt molekyle med dets højenergi-diesterbindinger, mens ADP er mere stabil.

ATP hydrolyseres ikke i den omvendte reaktion. I stedet for dannes der et phosphatcarboxylsyreanhydrid. Hvis du prøver at foretage en Hess 'lovtypeanalyse, skal du overveje hydrolysen af ​​1,3-BPG, hvilket er meget gunstigere end -18,5 kJ / mol (faktisk 30,5 kJ / mol mere gunstigt).
Jeg slog det bare op sådan her. Hvor kommer fosfatgruppen fra da?
ATP overfører et phosphat til 3-PG for at danne ADP og 1,3-BPG. Hydrolyse er, når vand spalter phosphodiesteren og danner ADP og uorganisk fosfat.
Ahh, har din pointe.
Ikke sikker på, hvorfor du kalder det "fosfodiester" -binding (som jeg tror er, hvad du mener med 'fosfor-diester') ... der er ingen ester her! Det er bare en binding mellem to fosfater, ikke et carbon-bundet fosfat og et carbon-bundet hydroxid: /


ⓘ
Denne spørgsmål og svar blev automatisk oversat fra det engelske sprog.Det originale indhold er tilgængeligt på stackexchange, som vi takker for den cc by-sa 3.0-licens, den distribueres under.
Loading...